期刊简介

               本刊是反映本校科研、医疗工作及同国内外医学界交流的重要窗口,在编排上达到了规范化的要求,注意适应国内外文献检索系统收录的需要并逐步完善,成为一本具有较高水平的医学科学技术性刊物。                

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  • 杂志名称:中国医科大学学报杂志
  • 主管单位:辽宁省教育厅
  • 主办单位:中国医科大学
  • 国际刊号:0258-4646
  • 国内刊号:21-1227/R
  • 出版周期:月刊
期刊荣誉:1997年中共中央宣传部第二届全国优秀科技期刊三等奖期刊收录:农业与生物科学研究中心文摘, 维普收录(中), 国家图书馆馆藏, 知网收录(中), 上海图书馆馆藏, 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 剑桥科学文摘, 哥白尼索引(波兰), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 万方收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), CA 化学文摘(美)
中国医科大学学报杂志2011年第08期

人源MAP3K7克隆及其GST融合蛋白的表达和鉴定

冯艳玲;刘彩红;朱亚勤

关键词:人MAP3K7基因, 基因克隆, 融合蛋白, 原核表达
摘要:目的 构建MAP3K7蛋白GST的融合表达载体,高效表达和纯化GST-MAP3K7融合蛋白,为GST Pulldown实验做准备.方法 通过PCR扩增MAP3K7全长编码基因,经双酶切定向克隆至表达载体pGEX-5X-1,构建原核重组表达载体pGEX-5X-1-MAP3K7,通过酶切和测序鉴定后,导入E.coli BL21宿主菌中,IPTG诱导表达融合蛋白,经谷胱甘肽琼脂糖凝胶纯化表达产物,SDS-PAGE和Western blot分析鉴定.结果 经测序鉴定成功构建了原核重组表达载体pGEX-5X-1-MAP3K7,诱导后的GST融合蛋白经SDS-PAGE和Western blot检测到分子量正确的特异性蛋白条带,经纯化后,得到了高纯度的融合蛋白.结论成功构建了MAP3K7全长的GST重组表达载体,确定了GST-MAP3K7融合蛋白表达的佳条件,诱导成功并得到了高纯度的融合蛋白,为进一步研究MAP3K7蛋白的生物学功能奠定了基础.